Interaction of Milk Protein Concentrates with Plant-Based Polyphenolics

Interaction of Milk Protein Concentrates with Plant-Based Polyphenolics: History

Please note this is an old version of this entry, which may differ significantly from the current revision.

Subjects: Food Science & Technology

Contributor:

Właściwości funkcjonalne i aktywność biologiczna związków polifenolowych pochodzenia roślinnego zyskały duże zainteresowanie ze względu na ich udowodnione epidemiologicznie korzyści zdrowotne oraz różnorodne zastosowania przemysłowe w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym. Ponadto warunki przetwarzania żywności i pewne reakcje chemiczne, takie jak pigmentacja, acylacja, hydroksylacja i glikozylacja, mogą również powodować zmiany w stabilności, aktywności przeciwutleniającej i właściwościach strukturalnych związków polifenolowych. Ponieważ (poli)fenole są wysoce reaktywne, aby przezwyciężyć te problemy, skutecznym podejściem jest formułowanie kompleksu związków polifenolowych z naturalnymi biopolimerami. Ponadto, aby zwiększyć biodostępność i biodostępność związków polifenolowych, białka mleka, takie jak koncentrat białka serwatki, kazeinian sodu, oraz koncentrat białka mleka działają jak naturalne nośniki, ze względu na swoje specyficzne właściwości strukturalne i funkcjonalne o wysokiej wartości odżywczej. Dlatego białka mleka nadają się do dostarczania polifenoli do części przewodu pokarmowego.

(poly)phenols
milk proteins
sodium caseinate
molecular interaction

1. Wstęp

Związki (poli)fenolowe to fitochemikalia, które naturalnie występują w komórkach roślinnych, a składniki te mają potencjał poprawy zdrowia człowieka [1]. Zostało dobrze zbadane, że składniki bioaktywne obejmują kilka związków, takich jak flawonoidy, alkaloidy, antybiotyki i kwasy fenolowe, które można uzyskać z różnych części roślin [2]. (poli)fenole odgrywają kluczową rolę w diecie człowieka ze względu na ich niezwykłe właściwości terapeutyczne i doskonałe właściwości biologiczne. Co więcej, w ciągu ostatnich lat ludzie skłaniali się ku naturalnym składnikom żywności, dlatego naukowcy zbadali potencjalne korzyści zdrowotne ekstraktów pochodzenia roślinnego, które są często wykorzystywane jako niezbędny składnik w żywności i produktach nutraceutycznych. Z punktu widzenia nauk o żywności (poli)fenole są istotnymi składnikami, które odpowiadają za właściwości organoleptyczne i przeciwutleniające żywności oraz wpływają na ogólne cechy jakościowe żywności [3]. Ponadto (poli)fenole często dają efekt osłonowy, chroniący rośliny przed czynnikami środowiskowymi i fizjologicznymi [4,5]. Pomimo łatwej dostępności, dostępności i niskiej toksyczności związków (poli)fenolowych, niska biodostępność i szybki metabolizm ograniczają efektywne wykorzystanie związków (poli)fenolowych [6 ]. Czynniki środowiskowe, w tym światło słoneczne, temperatura, pH i tlen, mogą powodować epimeryzację składników bioaktywnych, co bezpośrednio ogranicza wykorzystanie składników (poli)fenolowych w materiałach spożywczych [7]. Ponadto warunki przetwarzania żywności i niektóre reakcje chemiczne, takie jak pigmentacja, acylacja, hydroksylacja i glikozylacja, mogą również powodować zmianę stabilności, aktywności przeciwutleniającej i właściwości strukturalnych związków (poli)fenolowych [8]. Ponieważ (poli)fenole są wysoce reaktywne, aby przezwyciężyć te problemy, skutecznym podejściem jest formułowanie kompleksu związków (poli)fenolowych z naturalnymi biopolimerami [7]. W ciągu ostatnich lat naukowcy donosili o zwiększonej bioaktywności i funkcjonalizacji kompleksów (poli)fenolowych, a wśród całkowicie naturalnych biopolimerów białka mleka są nadmiernie badane i skutecznie wykorzystywane do formułowania stabilnego kompleksu z kilkoma związkami (poli)fenolowymi. Oddziaływania (poli)fenoli z białkami mleka, takimi jak kazeinian sodu, koncentrat białka mleka i koncentrat białka serwatki, wykazują przede wszystkim wiązania wodorowe, oddziaływania hydrofobowe i kowalencyjne z innymi cząsteczkami [ 9]. Jednak interakcje między białkami mleka a inną cząsteczką wykazują istotny wpływ na strukturę i stężenie (poli)fenoli i białek przy zmianach pH, temperatury i siły jonowej [10]. Właściwości strukturalne i funkcjonalne białek mleka mogą ulec zmianie w wyniku interakcji (poli)fenoli z białkami mleka. Dlatego przy formułowaniu kompozytów białka mleka z (poli)fenolami ważny jest mechanizm oddziaływania (poli)fenoli z białkami mleka [11]. Ponadto białka mleka skutecznie pomagają uwolnić odpowiednią dla zdrowia dawkę (poli)fenoli do przewodu pokarmowego, a dzięki temu procesowi wzrasta również biodostępność i biodostępność związku (poli)fenolowego [12]. Dlatego w tym przeglądzie omówiliśmy różne szkodliwe skutki dla związków (poli)fenolowych pochodzenia roślinnego. Dodatkowo omówiono możliwe mechanizmy oddziaływania składników (poli)fenolowych z białkiem mleka. Szczegółowo omówiono wpływ interakcji na funkcjonalność i stabilność (poli)fenoli oraz zmiany strukturalne białka mleka. Szczegółowo omówiono również zastosowanie opracowanego kompleksu i metod do analizy oddziaływań wiązania między (poli)fenolami – białkami mleka, takich jak ultrafiltracja, kalorymetria izotermicznego miareczkowania, dokowanie molekularne.

2. Czynniki wpływające na interakcje wiązania między (poli)fenolami a kompleksami białkowymi

Tworzenie kompleksów białkowo-fenolowych może mieć istotny wpływ na strukturę białka, rozpuszczalność, hydrofobowość, stabilność termiczną i punkt izoelektryczny, a niektóre warunki środowiskowe i przetwarzania żywności, takie jak siła jonowa, pH, temperatura i inne mogą wpływać na interakcję między (poli)fenolami a kompleksami białek mleka [49]. Rodzaj kompleksu białkowego i budowa (poli)fenoli są również głównymi czynnikami, które mogą wpływać na interakcje wiążące kompleksów (poli)fenol–białko [46].

2.1. Siła jonowa i pH

Zależne od pH zmiany powinowactwa wiązania i właściwości (poli)fenoli wydają się być bezpośrednio związane ze zmianami strukturalnymi cząsteczek białka podczas zmian pH, co wskazuje na pośredni wpływ na interakcje białka mleka z (poli)fenolem. Kilka raportów ujawniło, że na interakcję (poli)fenoli z białkami mleka wpływa pH. Przy niskim poziomie pH kwasy chlorogenowe wiązały się z albuminą surowicy bydlęcej (BSA) bez żadnych zmian w powinowactwie wiązania. Potwierdzono więc brak wpływu na oddziaływania wiążące, gdy wartość pH wahała się w granicach 3–7. Jednak brak dostępnych miejsc wiązania dla kwasu chlorogenowego i ferulowego może zmienić trzeciorzędowe struktury BSA przy bardzo niskim pH [ 10]. Ponadto (poli)fenole wykazują istotne oddziaływanie z białkami z punktem izoelektrycznym dla oddziaływania [ 55 ]. Powinowactwo wiązania i cechy (poli)fenolu, które wydają się być związane ze zmianami konformacyjnymi białek podlegających zmianie pH, wykazują pośredni wpływ na oddziaływanie (poli)fenol–białka [ 49 ].

2.2. Temperatura

Wykazano, że zmiany temperatury wpływają na interakcje fenolowe białek, powodując zmiany strukturalne w cząsteczkach białka, a także rozpuszczalność ligandu. Wpływ temperatury na interakcję (poli)fenol-białko mleka może być różny, co w dużym stopniu zależy od struktury białka i głównej siły napędowej wiązania [ 32 ]. Różne standardy obróbki cieplnej są powszechnie stosowane w przemyśle mleczarskim do wytwarzania wielu produktów. Podobnie denaturacja białek serwatkowych w mleku wpływa na technologiczno-funkcjonalne cechy produktów mlecznych. W rezultacie zrozumienie wpływu temperatury i denaturacji termicznej białek mleka na wiązanie (poli)fenolu ma kluczowe znaczenie, szczególnie dla optymalizacji warunków procesu, gdy wymagane są produkty mleczne bogate w (poli)fenol [ 9]. Temperatura może powodować wiele zmian strukturalnych w (poli)fenolach, a także cząsteczkach białek [ 55]. Wzrost temperatury może powodować denaturację albuminy surowicy bydlęcej, a ze względu na denaturację białek, wydajność wiązania białek może być zmniejszona; jednakże α-laktoalbumina nie wykazywała zmian w miejscach wiązania po denaturacji. Co więcej, w wysokich temperaturach hydrofobowe miejsca wiązania są dostępne dzięki rozfałdowaniu białka, wykazując wyższe poziomy wiązania EGCG na powierzchni surowicy albuminy bydlęcej (BSA). Podczas podgrzewania α-laktoalbumina wykazuje znaczącą interakcję z EGCG w porównaniu z pierwotnym stanem α-laktoalbuminy. Po denaturacji cieplnej zmniejsza się powierzchnia BSA. Wiązanie kwercetyny i kwasu chlorogenowego z BSA wykazuje słabe wiązanie z powodu polimeryzacji cząsteczki białka albuminy surowicy bydlęcej. Dodatkowo,10 ]. Dlatego też wpływ temperatury na interakcje (poli)fenoli z białkami mleka może być różny i zależy od struktury i wiązania związków.

2.3. Rodzaj kompleksu białkowego

Podczas oddziaływań (poli)fenolu z białkiem i tworzenia kompleksów istotną rolę odgrywa właściwość powierzchni białek mleka. Naturalnie amorficzna natura białek wskazuje, że mogą one mieć wyższe powinowactwo niż białka strukturyzowane lub białka globularne; jednak BSA składa się z miejsc wiązania dla związków (poli)fenolowych, nawet o strukturze kulistej. Ponadto w BSA skład aminokwasów, zwłaszcza reszt proliny i prolilu, odgrywa znaczącą rolę we właściwościach wiązania białek ze związkami fenolowymi [ 38].]. Istnienie masywnej orientacji aminokwasów w pozycji globularnej może zmniejszać wiązanie związków fenolowych, co prowadzi do niskiej dostępności (poli)fenoli dla cząsteczki białka. Wysokoprolinowe pozostałości białek kazeiny mleka są traktowane jako unikalne podłoże dla związków fenolowych. Ze względu na podobną masę cząsteczkową, ładunki netto i wielkość, frakcje kazeiny są przydatne dla różnych właściwości funkcjonalnych. W niższych stężeniach kazeiny β mogą tworzyć odwracalne micele. Galusan epigallokatechiny wykazuje większe powinowactwo do kazein β niż inne białka, takie jak lizozym, albumina jaja kurzego, α-laktoalbumina, β-laktoglobulina i żelatyna. Wiązanie genisteiny i resweratrolu z białkami kazeinowymi, takimi jak kazeina α i kazeina β, wykazywało zmienność dla każdej frakcji kazeiny,38 ]. Ogólnie rzecz biorąc, kazeina β wykazuje większe powinowactwo niż kazeina α ze względu na obecność większej liczby powtórzeń proliny i zawartości proliny w składzie aminokwasów oraz wyższy hydrofobowy charakter kazeiny β [ 56 ]. Dodatkowo białka o większej masie cząsteczkowej mogą wykazywać większe powinowactwo do związków (poli)fenolowych.

2.4. Struktura związku (poli)fenolowego

Na właściwości wiązania i powinowactwo związków (poli)fenolowych z białkiem mleka w celu tworzenia kompleksów ma wpływ ich charakter (poli)fenolowy i jego struktura. Te (poli)fenole różnią się hydrofobowością, hydroksylacją, glikozylacją, metylacją, masą cząsteczkową i elastycznością, a wszystkie te właściwości odgrywają ważną rolę w tworzeniu kompleksów (poli)fenolu i białka [ 57 ]. Według kilku badań powinowactwo wiązania związków fenolowych wzrasta wraz ze wzrostem masy cząsteczkowej (poli)fenoli [ 56]. W porównaniu z poliglikozydowymi formami flawonoidów, formy monoglikozydowe wykazują silne powinowactwo wiązania z białkami mleka. Gdy proces hydroksylacji na pierścieniu C flawonoidów jest zwiększony, wówczas wykazuje on wyższe czynniki wiążące z surowicą albuminy bydlęcej (BSA). Pokazuje to znaczenie wiązań wodorowych między flawonoidami a grupami polarnymi BSA. Występuje poprawa wiązania flawonoidów ze względu na obecność podwójnego wiązania C2-C3, które pomaga flawonoidowi w interakcji z ukrytymi miejscami BSA. Ze względu na zróżnicowanie strukturalne związków (poli)fenolowych i różne poziomy podstawienia, a także izomerię cis-trans, należy wziąć pod uwagę główny czynnik powstawania białek i kompleksów (poli)fenolowych. Jednakże,

3. Znaczenie reakcji wiązania białek i kompleksów (poli)fenolowych

Wiązanie (poli)fenoli z białkami może dawać kilka wyników, ze zmianami w strukturze białek, a także niektórymi właściwościami funkcjonalnymi, odżywczymi i strawnościowymi. Podczas gdy niektóre białka i (poli)fenolowe interakcje kowalencyjne między nimi są rzadko obserwowane, efekty interakcji kowalencyjnych są bardziej zauważalne w porównaniu z wiązaniem niekowalencyjnym.

Zmiany strukturalne

Wiązanie drugorzędowych lub trzeciorzędowych struktur białek z małymi cząsteczkami można analizować technikami dichroizmu kołowego (CD) i spektroskopii w podczerwieni z transformacją Fouriera (FTIR). W wielu badaniach omawiano wpływ (poli)fenoli na strukturę białka. Gdy albumina surowicy bydlęcej (BSA) wchodzi w interakcję z epikatechiną, katechiną, galusanem epikatechiny i kwasem garbnikowym, nie dochodzi do zmian w strukturze białka [ 58 ]. β-kazeina oddziałuje z kwercetyną bez żadnych zmian w strukturze białka. Dodatkowo struktura białka pozostaje niezmieniona, gdy β-laktoglobulina łączy się z naringeniną i kwasem garbnikowym [ 59 ]. Gdy β-laktoglobulina wiąże się z galusanu epigallokatechiny, następuje niewielka zmiana w drugorzędowej strukturze białka [ 60]. Kwercetyna i rutyna mają wpływ na strukturę i niekowalencyjne oddziaływania między BSA a flawonoidami, ale struktura drugorzędowa BSA pozostaje stabilna. Oddziaływanie między β-laktoglobuliną a katechinami zwiększa stabilizację strukturalną białka z zawartością α-helisy i β-kartki. Oddziaływanie pomiędzy różnymi typami flawonoidów i BSA oraz wiązanie 3-galusanu epikatechiny z białkiem zmienia strukturę drugorzędową BSA i zwiększa zawartość α-helisy [ 61]. Zmiany w strukturach białek, gdy wiążą się z (poli)fenolami, są zależne od pH, a interakcja z kompleksami (poli)fenolowymi w zakresie pH od 2,5 do 7,2; nie ma zmiany w strukturze β-laktoglobuliny. Destabilizację białka odnotowano wraz ze wzrostem α-helisy przy pH 1,2 [ 62 ]. Stężenie (poli)fenoli jest ważnym czynnikiem wpływającym na strukturę białka po reakcji wiązania. Brak zmian w strukturach drugorzędowych β-laktoglobuliny, gdy podwójne stężenia EGCG reagują z białkiem. W przypadku kwaśnego pH wpływ galusanu epigallokatechiny na strukturę β-laktoglobuliny jest znacznie mniejszy. Po związaniu EGCG z β-laktoglobuliną zmiana struktury białka powoduje nieznaczny wzrost struktury α-helisy [63 ]. Spadek struktury β-kartki wynika z kolei ze wzrostu struktury, co może powodować wiązanie resweratrolu i kurkuminy z niepełną destabilizacją β-laktoglobuliny [ 64 ]. Niewielki wzrost arkusza β i zmniejszenie struktury helisy α kazein to efekt wiązania kazeiny α i kazeiny β z (poli)fenolami. Nie ma zmiany w strukturze α-kazeiny w reakcji wiązania [ 65 ]. Wiązanie dwóch katechin i epikatechin z albuminą surowicy bydlęcej (BSA) wykazuje zmniejszenie β-kartki i wzrost struktury α-helisy. Co istotne, zmiany strukturalne białek po związaniu z (poli)fenolami to nie tylko właściwości funkcjonalne, ale także reakcje wiązania [ 66]. W oddziaływaniach niekowalencyjnych struktury białka mleka są modyfikowane. Na zmiany te największy wpływ ma pH i stężenie (poli)fenolu, co kontrastuje z wynikami różnych badań. W oddziaływaniach niekowalencyjnych struktury białka mleka są modyfikowane. Na zmiany te największy wpływ ma pH i stężenie (poli)fenolu, co kontrastuje z wynikami różnych badań.

4. Analiza interakcji wiązania białek i (poli)fenoli

The binding of (poly)phenols with milk proteins has a significant effect on covalent and noncovalent interactions. Various technologies help to analyze the interaction of (poly)phenols with milk proteins by using some analytical methods. The overview of binding reactions between (poly)phenols and milk proteins including some methodologies used for the analysis of the binding interactions is given below.

4.1. Ultrafiltration

Do oceny wiązania białko-ligand wykorzystuje się metody bezpośrednie i pośrednie, które są szeroko stosowane od lat 70. XX wieku. Do pomiaru kompleksów stosuje się metodę bezpośrednią, a do pomiaru aktywności termodynamicznej, która wystąpiła w momencie wiązania, metodę pośrednią. Metoda ultrafiltracji pozwala na wiązanie wolnych i związanych ligandów [ 38 ]. Tak więc stosunek wiązania molowego oblicza się za pomocą równania (1)

P = (K _m − K _n )/R (1)

gdzie P jest stosunkiem wiązania molowego.

K _m jest całkowitą początkową ligandu.
K _n jest związanym ligandem.
R to ilość białka całkowitego.

Metoda ultrafiltracji nie nadaje się do analizy oddziaływań pomiędzy dimerami/trimerami katechin z białkami [ 67 ], ponieważ niska rozpuszczalność między nimi prowadzi do nieprawidłowego pomiaru stężenia wolnego (poli)fenolu. W związku z tym okazuje się, że czułość ultrafiltracji różni się w zależności od struktury (poli)fenolu. Zrozumienie interakcji (poli)fenoli i białek mleka wymaga zastosowania dokładnych i wyrafinowanych metod.

4.2. Izotermiczna kalorymetria miareczkowa

Kalorymetria miareczkowa izotermiczna jest metodą najczęściej stosowaną do wiązania ligandów. Większość reakcji chemicznych wykorzystuje zmiany ciepła lub entalpii, a ta metoda mierzy zmianę ciepła w stałej temperaturze i czasie rozwoju kompleksu, co jest wykorzystywane w metodzie miareczkowania. Pomiary ITC są przydatne do analizy słabych i silnych ligandów wiążących się z receptorem, a także służą do określania charakterystyki oddziaływań białko-(poli)fenol [ 68 ]. Kompensacja entalpii–entropia, która jest normalnym zjawiskiem termodynamicznym, na które wskazują zmiany entalpii i entropii w wyniku ujemnej korelacji między niektórymi cechami wspólnymi, przewiduje trudności w powinowactwie wiązania [ 69]. Ponadto ocena wiązania albuminy surowicy bydlęcej z kwasem ferulowym wykazuje silne wiązanie, które było entalpicznie i egzotermicznie faworyzowane, co oznacza, że istotną rolę odgrywają wiązania wodorowe i oddziaływania elektrostatyczne przy wykorzystaniu modelu dwóch miejsc wiązania. W wiązaniu katechin z kazeiną β zachodzą oddziaływania endotermiczne i hydrofobowe, co wskazuje na zmianę entropii w stosunku do entalpii. Spadek miejsc hydrofobowych na powierzchni białek mleka po dodaniu flawonoidów wskazuje na dominujące oddziaływania hydrofobowe [ 38 ].

4.3. Dokowanie molekularne

Aktywne urządzenie obliczeniowe do szacowania kompleksów międzycząsteczkowych działa między dwiema małymi cząsteczkami. To urządzenie dokujące wyjaśnia odpowiednie dopasowanie do cząsteczek, które tworzą stabilny związek i bada siłę reakcji wiązania. Możliwe wyrównanie wiązania białka i małych cząsteczek w jednym punkcie jest ogólnie określane jako „pozy” [ 70]. Badania dokowania białek i ligandów wymagają opracowania złożonego modelu struktury białek i cząsteczek ligandów. Do wnioskowania o strukturze białek do badania struktur mikroskopowych wykorzystuje się takie metody, jak krystalografia rentgenowska, spektroskopia NMR i mikroskopia elektronowa. W niektórych badaniach dokonano przeglądu metody dokowania molekularnego dla przewidywalnych miejsc wiązania (poli)fenoli i białek mleka i doniesiono o przydatnych urządzeniach do charakterystyki wiązania między (poli)fenolami a białkami znalezionymi za pomocą innych metod, takich jak wygaszanie fluorescencji i miareczkowanie izotermiczne kalorymetria [ 69 ].

7.4. Metody termodynamiczne

Ogólnie rzecz biorąc, pomiędzy makrocząsteczkami i maleńkimi cząsteczkami występują cztery rodzaje oddziaływań niekowalencyjnych, w tym wiązania wodorowe, oddziaływania elektrostatyczne, oddziaływania hydrofobowe i siły van der Waalsa. Te siły oddziaływania można określić za pomocą parametrów termodynamicznych (ΔS, ΔH i ΔG), które wskazują odpowiednio zmianę entropii (ΔS), zmiany entalpii (ΔH) i zmianę energii swobodnej (ΔG). W związku z tym kalorymetria z miareczkowaniem izotermicznym może dostarczyć dokładnych informacji o istniejących miejscach wiązania w porównaniu z innymi odpowiednimi metodami. Co więcej, wywnioskowano również udział entalpii i entropii w kompleksach białkowych i ligandowych, siłach napędowych i mechanizmach wiązania w interakcjach. W związku z tym ITC posiada unikalne cechy,71 ]. Do pomiaru indukowanych termicznie właściwości kompleksów białkowo-(poli)fenolowych szeroko stosuje się różnicową kalorymetrię skaningową (DSC). Podczas procesu interakcji stabilność termiczna powoduje zmiany w trzeciorzędowych strukturach białek, a stabilność kompleksów jest albo pozytywnie, albo negatywnie.

5. Aktywność biologiczna kompleksów (poli)fenol-białko mleka

Ulepszanie produktów mlecznych za pomocą związków bioaktywnych pochodzenia roślinnego stało się głównym przedmiotem zainteresowania badaczy i naukowców w ciągu ostatnich kilku lat w wyniku zapotrzebowania konsumentów na żywność funkcjonalną. Mogą być stosowane w przetwórstwie żywności do rozwijania cech fizykochemicznych, takich jak stabilność, tekstura i smak żywności lub właściwości funkcjonalnych, takich jak działanie przeciwutleniające lub przeciwdrobnoustrojowe. Formuła białek mleka i kompleksów (poli)fenolowych pomaga zwiększyć biodostępność i biodostępność związków (poli)fenolowych, a ostatecznie także produktu spożywczego. Aby uniknąć degradacji, utraty i nieprzyjemnego smaku (poli)fenoli, białka mleka są również wykorzystywane w technice enkapsulacji. Niektóre z zastosowań tego kompleksu to działanie antyoksydacyjne, działanie antyproliferacyjne,

5.1. Aktywność antyoksydacyjna

Istnieje kilka technik, które ujawniają, że aktywność przeciwutleniająca związku (poli)fenolowego wynika z obecności składników (poli)fenolowych składających się z trzech fenolowych grup hydroksylowych związanych z pojedynczym pierścieniem benzenowym wykazującym potencjalne właściwości przeciwutleniające. Ponadto, podczas trawienia w przewodzie pokarmowym, na biodostępność, bioaktywność i uwalnianie składników (poli)fenolowych wpływa kilka czynników, takich jak aktywność enzymatyczna, zmiany pH, charakter związku i oddziaływanie matryc dietetycznych. Oddziaływanie (poli)fenoli z kompleksami białkowymi znacząco poprawia działanie zmiatające związki (poli)fenolowe [ 72]]. Poza tym antocyjany wchodzą w interakcję z macierzą białkową i pozostają chronione na czas przejścia przez górny przewód pokarmowy, co pozwala na dostarczenie większych ilości do jelita grubego. Jednak raporty opublikowane przez naukowców ujawniły zarówno wzrost, jak i spadek aktywności przeciwutleniającej związków (poli)fenolowych; jednak zawsze zależy to od rodzaju białka i związku (poli)fenolowego. Nowe kluczowe i ważne odkrycia in vitro i in vivo ujawniły, że białka mleka mogą być wykorzystywane jako potencjalne nośniki składników (poli)fenolowych pochodzenia roślinnego, a także chronić je przed reakcjami utleniania. Ostatecznie może to zwiększyć aktywność antyoksydacyjną i biodostępność (poli)fenoli w przewodzie pokarmowym [ 73 ].

5.2. Aktywność antyproliferacyjna

Związki fenolowe o potencjalnej aktywności biologicznej odgrywają istotną rolę w działaniu przeciwnowotworowym. Stres oksydacyjny może powodować uszkodzenia DNA, wywołując w ten sposób mutacje, które mogą przyczyniać się do postępującego wzrostu komórek rakowych. Co więcej, kilka raportów ujawniło również antyproliferacyjne działanie związków (poli)fenolowych pochodzenia roślinnego. Co więcej, kilka roślinnych składników żywności, takich jak winogrona, soja, czosnek i oliwka, skutecznie hamuje komórki raka jelita grubego [ 74 ]. Galusan epigallokatechiny (EGCG) to (poli)fenolowy ekstrakt z zielonej herbaty, który po dodaniu do mleka wykazał potencjalne zmniejszenie rozprzestrzeniania się komórek raka okrężnicy [ 75]. Ponadto β-laktoglobulina jest bardzo podatna na działanie substancji o charakterze kwaśnym i łatwo ulega rozkładowi przez soki żołądkowe żołądka. W tym przypadku β-laktoglobulina działa jako odpowiedni składnik białka mleka do dostarczania zawartości bioaktywnej, dzięki czemu następuje wzrost naturalnej odporności białka serwatkowego na degradację białka [ 43 ]. W wielu doniesieniach potwierdzono, że (poli)fenole mogą być przenoszone do mniej istotnych rejonów przewodu pokarmowego, dzięki czemu biodostępność i biodostępność znacznie się zwiększają [ 76 ]. Niewątpliwie białka mleka i kompleksy (poli)fenolowe mogą nasilać działanie antyproliferacyjne (poli)fenoli.

5.3. Właściwości antyrakotwórcze

Niektóre z badań wykazały antyrakotwórcze właściwości (poli)fenoli podczas interakcji z kompleksami białek mleka. Ogólnie rzecz biorąc, dodatek białek wpływa na przeciwrakotwórcze właściwości związków (poli)fenolowych w sposób pozytywny, negatywny lub neutralny [ 77 ]. Podobnie interakcje niektórych wybranych związków (poli)fenolowych i białek mleka zmniejszają cytotoksyczność komórek nowotworowych w porównaniu z wolnymi (poli)fenolami [ 78 ]. W szczególności wiązanie kowalencyjne między albuminą surowicy bydlęcej a związkami (poli)fenolowymi z bagassy trzciny cukrowej zmniejsza prawdopodobieństwo raka okrężnicy [ 79].]. Tworzenie kompleksów z pewnymi cząsteczkami (poli)fenolowymi i białkami mleka kowalencyjnie może zapewnić nowy system dostarczania leku do docelowych komórek rakowych.

6. Wpływ (poli)fenolu i kompleksów białkowych na jakość żywności

Zazwyczaj większość badań nad kompleksami białko-(poli)fenol koncentruje się na zmianach fizykochemicznych zachodzących podczas interakcji. W obecności kakao lub kawy związki (poli)fenolowe w mleku wykazują niewiele właściwości użytkowych i technicznych białek mleka, takich jak stabilność termiczna, pienienie, rozpuszczalność, żelowanie i aktywność powierzchniowa [ 38 ]. Przed fermentacją jogurtu dodatek związków (poli)fenolowych z czarnej porzeczki wpływa na liczbę kolonii, morfologię kultur starterowych, lepkość i elastyczność jogurtów zestawionych [ 79 ]. Oddziaływanie kompleksów (poli)fenoli z białkami ma wpływ na właściwości sensoryczne i barwne wielu systemów żywnościowych. Na przykład dodanie mleka do herbaty lub kawy może zmniejszyć dostępność (poli)fenolu [80 ]. Jednak białka mleka, takie jak kazeina α i kazeina β, wykazują pozytywny wpływ na fotostabilność (poli)fenoli z ekstraktu z pestek winogron dzięki niekowalencyjnemu wiązaniu (poli)fenoli i kompleksów białek mleka [ 81 ]. Wspomniane powyżej istotne odkrycia są dobrymi przykładami tego, jak interakcje (poli)fenoli i kompleksów białkowych wpływają na jakość produktów.

This entry is adapted from the peer-reviewed paper 10.3390/ijms222413548

© Text is available under the terms and conditions of the Creative Commons Attribution (CC BY) license; additional terms may apply. By using this site, you agree to the Terms and Conditions and Privacy Policy.